Les principaux constituants de la matière vivante/Les constituants organiques/Réactions d'hydrolyses enzymatiques

Les réactions d'hydrolyse enzymatique qui nous intéressent sont celles qui se déroulent au niveau de l'organisme et en particulier au niveau de l'appareil digestif.

Généralités concernant les enzymes

Une (un) enzyme (nom féminin ou masculin, les scientifiques ayant récemment opté pour le nom féminin[réf. nécessaire]) est un catalyseur biologique, une molécule (protéine ou ARN dans le cas des ribozymes) permettant d'accélérer jusqu'à des millions de fois les réactions chimiques du métabolisme se déroulant dans le milieu cellulaire ou extracellulaire. Les enzymes agissent à faible concentration et elles se retrouvent intactes en fin de réaction : ce sont des catalyseurs biologiques (ou biocatalyseurs). La première enzyme fut découverte par Anselme Payen et Jean-François Persoz en 1833. Après avoir traité un extrait aqueux de malt à l'éthanol, ils ont précipité une substance sensible à la chaleur. Cette substance était capable d'hydrolyser l'amidon : ils l'ont nommée diastase (ethym : diastasis=séparation) car elle séparait le sucre soluble de l'amidon.

La nomenclature des enzymes n'est pas standardisée mais, par convention, elle se compose le plus souvent d'un radical proche du substrat ou du produit de la catalyse suivit du suffixe "ase". Exemples:

   * Le glucose oxydase est une enzyme qui catalyse l'oxydation du glucose.
   * L'amidon synthétase catalyse la synthèse de l'amidon.

Une enzyme, comme toute protéine, est synthétisée par les cellules vivantes à partir des informations codées dans l'ADN ou dans l'ARN dans le cas de certains virus. Il existe plus de 3 500 enzymes différentes répertoriées.

Les premières enzymes isolées furent d'abord nommées ferments et par la suite diastases.

Il existe deux grandes catégories d'enzymes : les enzymes purement protéiques (qui ne sont constituées que d'acides aminés) et les enzymes qui sont en deux « parties » :

   * une partie protéique : « l'apoenzyme »;
   * une partie non-protéique : « le cofacteur »;
   * L'association de la partie protéique (apoenzyme) et de la partie non-protéique (cofacteur) constitue « l'hétéroenzyme ».

Sans la coenzyme, la catalyse de la réaction ne peut avoir lieu.

Exemple : L'AminoAcyl transférase (enzyme fixant l'acide aminé sur l'ARN transfert) a besoin d'ATP (coenzyme) pour fixer l'acide aminé sur l'ARNt.

Les différentes enzymes digestives

Classification en fonction du lieu d'action (tube digestif : bouche, estomac, intestin grêle/duodénum) ou du substrat (glucides, lipides, protéines, acides nucléiques). Les glandes exocrines sécrètent dans le milieu extérieur.

substrat	enzyme	Agit sur ?	Agit où ?	Produit par ?
Glucide	Amylase	amidon	Bouche, duodénum	Glandes salivaires, pancréas
	Invertase ou saccharase	saccharose	Jéjuno-iléon	Intestin grêle
	Maltase	maltose	Jéjuno-iléon	Intestin grêle
	Lactase	lactose	Jéjuno-iléon	Intestin grêle
Lipides	lipase	triglycérides	duodénum	Pancréas
Acides nucléiques	nucléase	ADN, ARN	duodénum	pancréas
protides	pepsine	protéines	estomac	Estomac
	Trypsine, chymotripsine, carboxypeptidase	polypeptides	duodénum	pancréas
	aminopeptidase	Oligopeptide : tri ou tétrapeptides	Jéjuno-iléon	Intestin grêle
	dipeptidase	Dipeptide	Jéjuno-iléon	Intestin grêle

Hydrolyses enzymatiques

Tous les enzymes digestifs sont des enzymes d'hydrolyse (enzymes qui scindent les macromolécules au niveau de liaisons spécifiques. Ils transforment des macromolécules (aliments) en molécules simples (nutriments) au niveau du tube digestif. Le passage à travers la barrière intestinale s'appelle l'absorption intestinale.

Cas de l'amidon

Cas des protéines

Cas du lactose

Cas des triglycérides